蜡状芽孢杆菌zjb-07112酰胺酶的分离纯化及其酶学性质 |
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蜡状芽孢杆菌(bacillus cereus)zjb-07112酰胺酶的分离纯化及其酶学性质 收藏此文
全部作者 ： 张俊伟 郑裕国 沈寅初
第一作者单位 ： 浙江工业大学生物工程研究所，浙江杭州（310014）
论文摘要 ： 用一株蜡状芽孢杆菌新菌株zjb-07112 (bacillus cereus zjb-07112)发酵生产酰胺酶，经超声波细胞破碎、high q阴离子层析、phenyl-sepharose疏水层析等步骤获得了凝胶电泳均一的酰胺酶。用12.5% sds-page测得该酶的分子量约为60.6 kd。其n端氨基酸序列为atirpddkai。该酶水解反应的最适ph和最适温度分别为7.5和35 ℃。在ph 7.5条件下，该酶在50 ℃以上容易失活，60 ℃保温30 min后，仅保留10.8%的酶活。除了hg+ 、ag2+等重金属离子和尿素外，其他金属离子和edta对该酶的活性影响不大。以丙烯酰胺为底物时，该酶的km和vmax值分别为2.64 mmol/l和0.6 μmol/(min•ml)。
关键词 ： 蜡状芽孢杆菌；酰胺酶；丙烯酰胺；纯化
发表日期 ： 2008年01月03日
同行评议 ： （暂时没有） 综合评价：
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