维生素b12结合蛋白btuf的工作机理的研究 |
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维生素b12结合蛋白btuf的工作机理的研究 收藏此文
全部作者 ： 刘明 孙庭广 胡建平 陈慰祖 王存新
第一作者单位 ： 北京工业大学 生命科学与生物工程学院
论文摘要 ： btuf是一种质膜外结合蛋白(pbp), 它与维生素b12相结合，并将其释放到与其对应的abc转运子的质膜外表面上。质膜外结合蛋白在与配体结合的过程中通常会产生很大的构象变化。然而，根据晶体结构提供的信息来看，btuf所属的这一类质膜外结合蛋白并不具备这种特征。通过拉伸分子动力学模拟(smd)，我们对btuf释放b12过程的能量学特征及工作机制作了一定的探讨。采用jarzynski恒等式，我们计算出了沿假设的b12释放路径的平均力势(pmf)。在此工作中，b12从结合口袋拉出前后的自由能之差很大，由此我们推断btuf-b12复合物结构非常稳定，并且在其被btuf释放之前，btuf很可能会发生一些构象变化以便促进b12的释放。从主成分分析的结果来看， btuf与b12的复合物结构具有明显的开合及扭转的运动趋势，而这些运动趋势可能对于b12的释放是有利的。此外，我们还对于btuf的柔性进行了研究。结果表明位于b12结合口洞口的trp44-gln45残基对在btuf结合与释放b12的过程中可能起到门控的作用。
关键词 ： 分子动力学模拟；拉伸分子动力学；平均力势；主成分分析；btuf
发表日期 ： 2008年03月05日
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